단백질 'Protein'

단백질 'Protein'

 

 

단백질

 

단백질(蛋白質, 문화어: 계란 소)은 생화학에서 생물의 몸을 구성하는 고분자 유기 물질이다. 흰자질이라고도 한다.

수많은 아미노산의 연결체로 20가지의 서로 다른 아미노산들이 펩타이드 결합이라고 하는 화학 결합으로 길게 연결된 것을 폴리펩타이드라고 한다.

여러가지의 폴리펩타이드 사슬이 4차 구조를 이루어 고유한 기능을 갖게 되었을 때 비로소 단백질이라고 불리며 단백질과 폴리펩타이드는 엄밀히 말하면 다른 분자이지만 경우에 따라 구분 없이 쓰이기도 한다. 일반적으로는 분자량이 비교적 작으면 폴리펩타이드라고 하며, 분자량이 매우 크면 단백질이라고 한다.

단백질은 생물체 내의 구성 성분, 세포 안의 각종 화학반응의 촉매 역할(효소), 항체를 형성하여 면역을 담당하는 등 여러 가지 형태로 중요한 역할을 수행한다. 화학식은 (NH2CHRnCOOH)n이다.

 


 

단백질(아미노산)의 종류

 

- 출처 - 위키백과

 

 

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단백질의 구조

 

단백질은 고유한 3차원 구조로 접히는(Folding) 폴리펩타이드 사슬을 말한다. 

단백질이 자연 상태에서 접히는 구조는 단백질의 이 폴리펩타이드를 이루는 아미노산들의 서열(sequence)에 의해 결정된다. 

 

 

 

 

1차 구조

1차 구조

아미노산 서열 한 개의 단백질이 가지는 구조는 상호작용하는 다른 분자들과 환경에 의해서 바뀔 수 있다. 이러한 구조의 변형은 단백질의 생물학적인 기능인 촉매 작용, 다른 분자와의 결합, 기계적 움직임 등에 매우 중요한 역할을 한다. 알파 나선구조 베타 병풍 구조 단백질의 1차 구조는 공유 결합인 펩타이드 결합으로 이루어지고, 이러한 펩타이드 결합은 단백질이 리보솜에 의해 합성될 당시에 형성된다. 단백질의 2차, 3차, 4차 구조는 단백질을 이루는 뼈대(Backbone Chain)와 곁사슬(Side Chain) 구조들 간의 결합에 의해서 유지된다. 이 결합은 수소 결합, 소수성 결합, 이온 결합과 같은 비공유 결합과, 디설피드 결합과 같은 공유 결합으로 나뉜다.

 

 

 

 

2차 구조

2차 구조

단백질의 2차 구조는 뼈대(Backbone Chain)에 의해 형성된다. 뼈대에 속해있는 모든 아미노산이 갖고 있는 카보닐기의 산소 원자와 아민기의 수소 원자 사이에 수소결합이 형성되어 열역학적으로 안정한 상태(가장 낮은 자유에너지를 가진 상태)를 갖게 된다. 이때 단백질의 2차 구조가 주로 알파 나선이나 베타 면의 모양을 취하게 되는 이유는 폴리펩타이드 위에서 바로 옆에 위치한 두 아미노산 사이에서 곁사슬과 뼈대의 원자들끼리 서로 밀어내는 힘을 최소화 하는 안정한 모양이 알파나선이나 베타 면의 모양을 이루기 때문이다. 이는 뼈대의 수소결합과는 무관하게 가장 안정한 2차 구조가 알파 나선이나 베타면의 모양을 이룸을 나타낸다. 라마찬드란 조사구(Ramachandran plot)는 이러한 추세를 좀 더 명확하게 보여준다.

 

 

 

 

3차 구조

단백질의 3차 구조는 단백질을 이루는 곁사슬들의 소수성 결합에 의해 결정된다. 디설피드 결합이나 수소 결합 등이 3차 구조를 더 안정시켜 주지만 3차 구조를 결정하는 가장 중요한 힘은 소수성 결합이다.

 

 

 

 

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4차 구조

단백질의 4차 구조는 여러 개의 폴리펩타이드가 소수성 결합에 의해 모여 하나의 단백질로 작용하는 것으로, 하나의 폴리펩타이드가 단백질로써 고유 역할을 하는 경우 존재하지 않기도 한다. 3차 구조와 마찬가지로 디설피드 결합과 수소결합, 이온 결합 등에 의해 더욱 안정해진다.

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